Human apo-SRP72 and SRP68/72 complex structures reveal the molecular basis of protein translocation

查看全文 作　　者：Yina [1]Gao;Qi [2]Zhang;Yue [3]Lang;Yang [1]Liu;Xiaofei [1]Dong;Zhenhang [1]Chen;Wenli [4]Tian;Jun [1,3]Tang;Wei [1]Wu;Yufeng [2,5]Tong;Zhongzhou [1]Chen

机构地区：[1]Beijing Advanced Innovation Center for Food Nutrition and Human Health, State Key Laboratory of Agrobiotechno[ogy, China Agricultural University, Beijing 3.00193, China;[2]Structural Genomics Consortium, Toronto, Ontario M5G 1L7, Canada;[3]College of Veterinary Medicine, China Agricultural University, Beijing 100193, China;[4]Institute of Apicultural Research, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Beijing 100093, China;[5]Department of Pharmacotogy and Toxicology, Universityof Toronto, Toronto, Ontario M5G 1L7, Canada

出　　处：《Journal of Molecular Cell Biology》索引2017年第9卷第3期,共11页

摘　　要：co 翻译的指向或插入能分泌并且膜蛋白质进 endoplasmic 蜂窝胃(嗯) 一个关键生物过程被信号识别粒子(SRP ) 调停。在优核质, SRP68-SRP72 (SRP68/72 ) heterodimer 在蛋白质 translocation 起一个必要作用。然而,二最大的 SRP 蛋白质, SRP68 和 SRP72 的结构的信息,被限制,特别关于他们的相互作用。此处,我们在 2.91 点报导人的 apo-SRP72 和 SRP68/72 建筑群的第一水晶结构吗?并且 1.7?分辨率分别地。SRP72 的 SRP68 有约束力的领域包含四次不正常的 tetratricopeptide 重复(TPR ) 和一顶灵活 C 终端帽子。Apo-SRP72 在答案主要作为 dimers 存在。为了绑在 SRP68, SRP72 homodimer disassociates,和不可缺少的 C 终端帽子,经历一个显著 conformational 变化帮助 SRP68/72 heterodimer 的形成。SRP68 的 A 23 残余多肽为到通过它的不平常地恐水病、扩大的表面的 SRP72 的紧密的绑定是足够的。结构,生物物理,并且 mutagenesis 分析表明联系癌症的变化破坏 SRP68-SRP72 相互作用和他们的合作本地化与嗯在哺乳动物的房间。结果在调停 SRP 的蛋白质 translocation 加亮 SRP68-SRP72 相互作用的必要角色并且为疾病诊断, pathophysiology,和药设计提供一个结构的基础。 关键词：蛋白质转运结构信息分子基础 TIAL基合金异源二聚体人类信号识别颗粒哺乳动物细胞

相关文献

参考文献（43）
引证文献（1）
耦合文献（2）

参考文献(43)

引证文献(1)

耦合文献(2)

互联网出版许可证新出网证(渝)字10号全国400电话 - 免长途话费

Human apo-SRP72 and SRP68/72 complex structures reveal the molecular basis of protein translocation

参考文献(43)

引证文献(1)

耦合文献(2)

用户提示