| 18 | Glucose-induced posttranslational activation of protein phosphatases PP2A and PP1 in yeast显示文摘蛋白质磷酸酶 PP2A 和 PP1 是在酵母和另外的优核质的许多细胞的过程的主要管理者。这里,我们表明两酶是葡萄糖察觉到的直接目标。到剥夺葡萄糖的酵母房间的葡萄糖的增加触发了 PP2A 和 PP1 的快速的 posttranslational 激活。PP2A 的葡萄糖激活被规章的子单元 Rts1, Cdc55, Rrd1 和 Rrd2 控制。它与催化子单元的快速的 carboxymethylation 被联系,它为激活必要然而并非足够。PP1 的葡萄糖激活充分依赖于规章的子单元 Reg1 和 Shp1。当 Pig1 和 Pig2 禁止了激活时, Gac1, Glc8, Reg2 或 Red1 的缺席部分减少了激活。PP2A 和 PP1 的完整的激活也依赖于古典主义地考虑属于另外的磷酸酶的子单元。当 PP1 激活依赖于 PP2A 子单元 Rts1 时, PP2A 激活依赖于 PP1 子单元 Reg1 和 Shp1。Rts1 在不同条件下面与 Pph21 和 Glc7 交往了,这些相互作用是 Reg1 依赖者。Reg1-Glc7 相互作用为在主要葡萄糖压抑小径的 PP1 参与负责,我们证明 Shp1 的那删除也引起转化酶基因 SUC2 的强壮的 derepression。PP2A 子单元 Pph21 和 Pph22, Rrd1 和 Rrd2 的删除,明确地提高了 SUC2 的 derepression 水平,显示那 PP2A 抵抗 SUC2 derepression。有趣地,规章的子单元 Rts1 的效果作为 PP2A 和 PP1 的一个子单元与它的角色一致,分别地影响 SUC2 的 derepression 和压抑。我们也证明那废除了磷酸酶激活,除了由 reg1Δ,完全不在葡萄糖的增加以后堵住 Snf1 dephosphorylation。最后,我们显示出 cAMP-PKA (蛋白质 kinase A ) 的那葡萄糖激活小径为 PP2A 和 PP1 的葡萄糖激活被要求。我们的结果在葡萄糖规定提供新奇卓见进这二主要蛋白质磷酸酶的复杂规章的角色。 | Dries Castermans Ils Somers Johan Kriel Wendy Louwet Stefaan Wera Matthias Versele Veerle Janssens Johan M Thevelein | 2012 | Cell Research2012，22，6： | 0 |
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